第(3/3)页 经过一周的调试，他们终于将培养箱的温度波动控制在±0.01℃以内，这是普通温控系统精度的十倍。 "开始记录。"彭庆华的声音从通讯器中传来，他正在坐在冷冻电镜室里远程监控实验进程。 闻言，黄奇启动了单分子荧光共振能量转移（smFRET）系统，纳米级的探针已经精确标记在NbHSP90蛋白的关键位点上。这算得上目前国际领先的技术，能够实时观测蛋白质构象变化。 "温度波动设定为±0.3℃，周期30分钟。"沈明秋输入参数，这是根据之前的数据分析得出的最佳条件。 实验开始的第一个小时，smFRET信号显示蛋白质构象保持稳定。 黄奇连忙调出计算机模型软件，模拟结果进行对比："理论预测在第二个波动周期会出现构象转变。" 突然，监测屏上的FRET效率值开始剧烈波动。沈明秋立即调出冷冻电镜的实时图像："快看！NbHSP90的C端结构域出现了新的螺旋结构！" 彭庆华的声音终于出现一丝波动："放大那个区域，看看螺旋结构的细节。" 在百万倍放大下，他们清晰地看到NbHSP90的C端形成了一个前所未有的α-螺旋结构。 而这个结构正好位于蛋白质与病毒外壳蛋白的结合位点附近。 "进行分子动力学模拟。"彭庆华指示道，"看看这个新构象的稳定性。" 黄奇已经调出了模拟程序："计算显示，这种螺旋结构在常温下是不稳定的，但在周期性温度波动中却能保持稳定。这解释了为什么之前的实验总是得到矛盾的结果。" 沈明秋快速记录着数据："更令人兴奋的是，这种新构象与病毒外壳蛋白的亲和力提高了近十倍！" "进行抗病毒活性检测。"彭庆华的声音依然冷静，但熟悉他的人都能听出其中的期待。 三个小时后，结果出来了。 沈明秋激动得声音都在发抖："病毒复制效率降低了90%！这种构象重排确实显著增强了抗病毒活性！" 此时，彭庆华终于露出了笑容："很好，这个发现不仅解释了之前的异常数据。” “更说明了这个情况在所有植物细胞都不同程度地存在。" “我马上和陆主任说明情况！”